The conformation of dynorphin A-(1–13) in aqueous solution as studied by fourier transform infrared spectroscopy

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DOITrouver le DOI : http://doi.org/10.1016/0022-2860(89)80010-9
AuteurRechercher : ; Rechercher :
TypeArticle
Titre de la revueJournal of Molecular Structure
ISSN0022-2860
Volume214
Pages143147
RésuméInfrared spectra of commercial preparations of the opioid agonist dynorphin A-(1–13) contain an absorption band at 1673 cm⁻¹. While this band can be, and previously has been, interpreted as indicative of a β-sheet structure in dynorphin A-(1–13), we have now established that the band does not originate from the peptide per se, but that it arises from the antisymmetric COO⁻ stretching vibration of the counterion trifluoroacetate. After repurification, the IR spectrum of dynorphin A-(1–13) is devoid of the 1673 cm⁻¹ band and is highly characteristic of an unordered conformation of this peptide in aqueous solution. Trifluoroacetate and other organic counterions are likely to be present in commercial preparations of other synthetic peptides, and one should be careful with the interpretation of their IR spectra in the region of the conformation-sensitive amide bands.
Date de publication
Maison d’éditionElsevier B.V.
Langueanglais
AffiliationConseil national de recherches Canada
Publications évaluées par des pairsOui
Numéro NPARC23001938
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Identificateur de l’enregistrement0126dae3-44c2-4457-9013-5564a0e39466
Enregistrement créé2017-06-09
Enregistrement modifié2017-06-09
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