Structural and biochemical investigation of PglF from Campylobacter jejuni reveals a new mechanism for a member of the short chain dehydrogenase/reductase superfamily

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  1. Disponible le 20 octobre 2018
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DOITrouver le DOI : http://doi.org/10.1021/acs.biochem.7b00910
AuteurRechercher : ; Rechercher : ; Rechercher : ; Rechercher : ; Rechercher : ; Rechercher : ; Rechercher :
TypeArticle
Titre de la revueBiochemistry
ISSN0006-2960
1520-4995
Volume56
Numéro45
Pages60306040
RésuméWithin recent years it has become apparent that protein glycosylation is not limited to eukaryotes. Indeed, in Campylobacter jejuni, a Gram-negative bacterium, more than 60 of its proteins are known to be glycosylated. One of the sugars found in such glycosylated proteins is 2,4-diacetamido-2,4,6-trideoxy-α-d-glucopyranose, hereafter referred to as QuiNAc4NAc. The pathway for its biosynthesis, initiating with UDP-GlcNAc, requires three enzymes referred to as PglF, PglE, and PlgD. The focus of this investigation is on PglF, an NAD+-dependent sugar 4,6-dehydratase known to belong to the short chain dehydrogenase/reductase (SDR) superfamily. Specifically, PglF catalyzes the first step in the pathway, namely, the dehydration of UDP-GlcNAc to UDP-2-acetamido-2,6-dideoxy-α-d-xylo-hexos-4-ulose. Most members of the SDR superfamily contain a characteristic signature sequence of YXXXK where the conserved tyrosine functions as a catalytic acid or a base. Strikingly, in PglF, this residue is a methionine. Here we describe a detailed structural and functional investigation of PglF from C. jejuni. For this investigation five X-ray structures were determined to resolutions of 2.0 Å or better. In addition, kinetic analyses of the wild-type and site-directed variants were performed. On the basis of the data reported herein, a new catalytic mechanism for a SDR superfamily member is proposed that does not require the typically conserved tyrosine residue.
Date de publication
Maison d’éditionAmerican Chemical Society
Langueanglais
AffiliationThérapeutiques en santé humaine; Conseil national de recherches Canada
Publications évaluées par des pairsOui
Numéro NPARC23002459
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Identificateur de l’enregistrement1d867b97-0313-428f-bb5f-554a9dbfe14a
Enregistrement créé2017-11-14
Enregistrement modifié2017-11-14
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