Biochemical investigation of Rv3404c from Mycobacterium tuberculosis

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DOITrouver le DOI : http://doi.org/10.1021/acs.biochem.7b00506
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TypeArticle
Titre de la revueBiochemistry
ISSN0006-2960
1520-4995
Volume56
Numéro29
Pages38183825
RésuméThe causative agent of tuberculosis, Mycobacterium tuberculosis, is a bacterium with a complex cell wall and a complicated life cycle. The genome of M. tuberculosis contains well over 4000 genes thought to encode proteins. One of these codes for a putative enzyme referred to as Rv3404c, which has attracted research attention as a potential virulence factor for over 12 years. Here we demonstrate that Rv3404c functions as a sugar N-formyltransferase that converts dTDP-4-amino-4,6-dideoxyglucose into dTDP-4-formamido-4,6-dideoxyglucose using N10-formyltetrahydrofolate as the carbon source. Kinetic analyses demonstrate that Rv3404c displays a significant catalytic efficiency of 1.1 × 104 M–1 s–1. In addition, we report the X-ray structure of a ternary complex of Rv3404c solved in the presence of N5-formyltetrahydrofolate and dTDP-4-amino-4,6-dideoxyglucose. The final model of Rv3404c was refined to an overall R-factor of 16.8% at 1.6 Å resolution. The results described herein are especially intriguing given that there have been no published reports of N-formylated sugars associated with M. tuberculosis. The data thus provide a new avenue of research into this fascinating, yet deadly, organism that apparently has been associated with human infection since ancient times.
Date de publication
Maison d’éditionAmerican Chemical Society
Langueanglais
AffiliationThérapeutiques en santé humaine; Conseil national de recherches Canada
Publications évaluées par des pairsOui
Numéro NPARC23002615
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Identificateur de l’enregistrementdd82824f-75f0-4b1e-9076-dd6ec56942c5
Enregistrement créé2017-12-06
Enregistrement modifié2017-12-06
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